第一章蛋白质的结构与功能
本节大纲要求：
（一）蛋白质的分子组成
1．掌握蛋白质的元素组成特点，平均含氮量以及在蛋白质定量中的应用，氨基酸的结构特点；
2．熟悉氨基酸的分类、氨基酸的理化性质。肽键、肽与肽链的概念；
3．了解氨基酸的三字英文缩写符号以及重要的生物活性肽（谷胱甘肽）。
（二）蛋白质的分子结构
1．掌握蛋白质一、二、三、四级结构的概念、结构要点及其主要的化学键；掌握结构域的概念；
2．熟悉肽单元、分子伴侣的概念。
（三）蛋白质的结构与功能的关系
1．掌握蛋白质的结构与功能的关系：一级结构决定空间结构，空间结构决定生物学功能；
2．了解蛋白质构象改变与疾病。
（四）蛋白质的理化性质
1．掌握蛋白质的理化性质：两性解离、胶体性质，蛋白质变性的概念和意义及紫外吸收性质；
2．了解蛋白质的呈色反应和蛋白质的分类。
1.蛋白质的分子组成考点：
1.组成蛋白质的化学元素主要有：碳，氢，氧，氮，硫组成
CHONS
2.蛋白质的特征性元素是：氮（N）
3.组成蛋白质各个元素中，最恒定的是：氮（N）
4.蛋白质含氮量很恒定,平均为16%
5.样品的含氮克数×6.25=样品中蛋白质含量
样品的含氮克数÷16%=样品中蛋白质含量
注释：考试中告诉含氮克数，则乘6.25得出蛋白质含量
考试中告诉蛋白质含量，则除6.25得出含氮克数
由此得出：1克氮相当于6.25克蛋白质
6.蛋白质的基本组成单位：氨基酸
7.组成人体的氨基酸有：20种
8.氨基酸的结构特点：
a.组成人体的20种氨基酸大多数属于L-a-AA（甘AA除外，脯AA为L-a-亚氨基酸）
b.组成人体20种氨基酸不分型的是：甘AA
c.组成人体20种氨基酸无L型和D型之分的是：甘AA
d.组成人体20种氨基酸无立体异构特异性的是：甘AA
e.组成人体20种氨基酸无手性碳原子的是：甘AA
9.氨基酸分类：
a.根据氨基酸侧链R基团和性质不同分为：
1.非极性侧链氨基酸：亲脂肪，而疏水
2.极性中性侧链氨基酸：亲水，而疏脂肪
3.酸性氨基酸：带有酸性基团
4.碱性氨基酸：带有碱性基团
注释：非极性口诀：饼干携麸本亮亮（丙，干，缬，脯，苯丙，亮，异亮）
酸性口诀：天上的谷子很酸（天冬AA，谷AA）
碱性口诀：一张纸，捡来精读之（赖，精，组）
b..20种氨基酸英文缩写口诀：
1.谷氨酸：鼓励加油2.天冬氨酸：冬天爱上铺
GluAsp
3.赖氨酸：山东有个莱阳市4.精氨酸：阿哥好精神
LysArg
5.组氨酸：他的祖国6.天冬酰胺：爱上你天安门
HisAsn
7.谷氨酰胺：鼓励你安全8.半胱氨酸：搬光草原上的牛
GlnCys
9.酪氨酸：老暗算，讨厌人10.苏AA：开车驶入（Through）苏区
TyrThr
11.丝氨酸：丝丝入耳12.色氨酸：替人骗色
SerTrp
13.脯氨酸：吃胸脯肉14.蛋氨酸：每天吃鸡蛋
ProMet
15.苯丙氨酸：因为笨，怕见他人16.异亮氨酸：带11只有
PheIle
17.亮氨酸：粮恩油18.缬氨酸：喂，阿来摘些苹果
LeuVal
19.丙氨酸：吃奥利奥面饼20.甘氨酸：橄榄园
AlaGly
C.20种氨基酸细节考点：
1.属于酸性氨基酸的有：天冬氨酸，谷氨酸（天上的古仔很酸）
2.属于碱性氨基酸的有：赖氨酸，精氨酸，组氨酸（捡来精读之）
3.含有2个羧基的氨基酸：天冬氨酸，谷氨酸
4.含有2个氨基的氨基酸：赖氨酸
5.含有苯环（属于芳香族氨基酸）：一老头，又色又笨
酪色苯丙
6.属于含硫（S）的氨基酸：留一帮光蛋
S胱，半胱蛋
7.属于含羟基（OH）的氨基酸：苏老三带枪
苏酪丝OH
8.属于支链氨基酸：穿一两只鞋
异亮亮支缬
9.属于必需氨基酸：笨蛋来宿舍，亮一亮鞋
苯丙蛋赖苏色亮异亮缬
10.脯氨酸：属于亚氨基酸；容易使肽链走向形成转角
11.天然蛋白质不存在（不属于编码）的氨基酸：鸟氨酸，瓜氨酸，同型半胱氨酸，羟脯氨酸
注释：胱氨酸属于天然蛋白质存在的
10.氨基酸的理化性质：
a.属于氨基酸理化性质的有：两性解离与等电点（两性电离），紫外吸收性质，呈色反应（茚三酮）
b.氨基酸既含有酸性的羧基，又含有碱性的氨基，所以氨基酸属于两性电解质
c.氨基酸既可在酸性溶液中解离出带正电荷的阳离子，又可在碱性溶液中解离出带负电荷的阴离子，所以氨基酸具有两性解离的特征
d.氨基酸等电点：氨基酸在某一PH溶液中，氨基酸解离成阴离子和阳离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，将此时氨基酸所处溶液的PH称等电点（PI）
e.注释：PHPI（在酸性溶液中），酸和酸会进行打架，此时得意的是碱性的氨基（NH2+）所以，PHPI带正电荷，阳离子
PHPI（在碱性溶液中），碱和碱会进行打架，此时得意的是酸性的羧基（COO--），所以，PHPI带负电荷，阴离子
注释：
1.氨基酸等电点定义：氨基酸在某一PH溶液中，氨基酸解离成阴离子和阳离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，将此时氨基酸所处溶液的PH称等电点
11.肽键定义：一个氨基酸的氨基酸的a--羧基提供的OH和另一个a--氨基提供的H，脱水缩合所形成的化学键称肽键
12.肽定义：氨基酸与氨基酸之间通过肽键相连而成的化合物称为肽
13.肽链定义：是指许多氨基酸分子通过肽键相连而成的长链，包括两个自由末端，氨基游离的一端称氨基末端，羧基游离的一端称羧基末端。
14.书写多肽链时，从N端——C端
15.氨基酸残基：是指肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而造成化学基团不全
注释：氨基酸与氨基酸之间连接的化学键是：肽键
氨基酸在蛋白质分子中的连接方式是：肽键
16.谷胱甘肽考点：
a.GSH是由谷氨酸，半胱氨酸，甘氨酸组成的三肽物质
b.GSH分子中半胱氨酸的巯基（SH）是主要的功能基团，具有还原性。
c.GSH的第一个肽键是谷氨酸的y--羧基与半胱氨酸的a-氨基形成的肽键
注释：
1.肽键定义：一个氨基酸的氨基酸的a--羧基提供的OH和另一个a--氨基提供的H，脱水缩合所形成的化学键称肽键
2.肽定义：氨基酸与氨基酸之间通过肽键相连而成的化合物称为肽
3.肽链定义：是指许多氨基酸分子通过肽键相连而成的长链，包括两个自由末端，氨基游离的一端称氨基末端，羧基游离的一端称羧基末端。
2.蛋白质的分子结构考点：
1.蛋白质分子结构：分成一二三四级结构
2.蛋白质二，三，四级结构是蛋白质的高级结构或空间结构
3.蛋白质一级结构考点：
a.定义：在蛋白质分子中，从N端—C端的氨基酸排列顺序为蛋白质的一级结构
理解：一级结构就好比一个班级上体育课，从个子高（N）到个子低（C），每一个学生（氨基酸残基）拉手（肽键）而排成的长队
b.主要化学键：肽键，还有少部分二硫键
c.蛋白质一级结构是其空间结构和特异性生物学功能的基础
注释：
1.蛋白质一级结构定义（年名词）：是指在蛋白质分子中，从N端—C端的氨基酸排列顺序为蛋白质的一级结构
4.蛋白质二级结构考点：
a.定义：是指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象称蛋白质二级结构
注释：一条多肽链中只涉及某一段的主链，不涉及侧链
理解：一个班级中比如有40个人，20个男生好比主链，20个女生好比侧链，二级结构就好比要参加运动会，在班级男生（主链）中选出一部分男生（主链的某一段肽链）去参加比赛，而不用女生（不涉及侧链）参加比赛
b.主要化学键：氢键
c.主要形式：a--螺旋，B--折叠（B--片层），B--转角，无规则卷曲
1.a--螺旋特点：
1.是多肽链最简单的排列方式
2.多肽链以肽单元为单位，以a--碳原子为转折点，形成右手螺旋结构
3.每螺旋一圈约含3.6个氨基酸残基，每个氨基酸残基跨距约0.15nm，螺旋一圈（螺距）为0.54nm
4.维持a--螺旋主要的化学键是：氢键
5.氢键与螺旋长轴呈平行关系
6.影响a--螺旋形成的因素有：1.R基团（氨基酸残基）大小，2.R基团形状，3.R基团性质，4.R基团所带电荷状态，5.带相同电荷的R基团集中区
7.脯氨酸不能形成a--螺旋
8.R基团（氨基酸侧链）伸向螺旋外侧
2.B--折叠（B--片层）特点：
1.多肽链以肽单元为基础，以a--碳原子为转折点
2.多肽链是一种充分伸展，相邻肽单元之间呈锯齿状结构
3.维持B--折叠主要的化学键：氢键
4.氢键方向与折叠方向呈垂直关系
5.两条多肽链走向可以相同，亦可以相反，但是走向相反的两条链更为稳定
6.R基团交错伸向B折叠锯齿状结构的上方或下方
7.R基团对B折叠的肽链影响很小
3.B--转角特点：
1.在球状蛋白分子中，肽链主链出现度回折，回折部称为B转角
2.维持B--转角主要化学键：氢键
3.B--转角的第二个氨基酸一般是脯氨酸，
4.容易使肽链走向形成转角的AA是脯氨酸
4.无规则卷曲特点：在二级结构中，其余没有规律的那部分肽链构象称为无规则卷曲
注释：
1.蛋白质二级结构定义：是指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象称蛋白质二级结构
2.肽单元定义：是指参与肽键的6个原子Ca1，C，O，N，H，Ca2位于同一平面，Ca1和Ca2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成肽单元
3.简述何谓蛋白质的二级结构？形成二级结构的基础使什么？主要有哪几种类型？特点如何？
1.蛋白质二级结构是指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象称蛋白质二级结构
2.形成二级结构的基础是：肽单元
3.分四种类型和特点：
（1）α-螺旋结构：
A．多肽链以肽单元为单位，以a--碳原子为转折点，形成右手螺旋结构
B.每螺旋一圈约含3.6个氨基酸残基，每个氨基酸残基跨距约0.15nm，螺旋一圈（螺距）为0.54nm
C.维持a--螺旋主要的化学键是：氢键，氢键与螺旋长轴呈平行关系
（2）β-折叠结构：
A.多肽链是一种充分伸展，相邻肽单元之间呈锯齿状结构
B.由2条或2条以上多肽链顺向或逆向排列而成
C.维持β-折叠主要的化学键是：氢键，氢键与折叠长轴呈垂直关系
（3）β-转角：
A.在球状蛋白分子中，肽链主链出现度回折，回折部称为B转角
B.维持B--转角主要化学键：氢键
（4）无规卷曲是指在二级结构中，其余没有确定规律的肽链。
%1.蛋白质三级结构考点：
a.定义：是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。只有具有三级结构的多肽链才能称为蛋白质。
注释：一条多肽链，既涉及主链，又涉及侧链
理解：一个班级中比如有40个人，20个男生好比主链，20个女生好比侧链，三级结构就好比整个班级所有学生要参加一个活动（整条肽链），要求全班男生参加（涉及主链）和女生参加（涉及侧链）
b.主要化学键：二硫键和非共价键
次级键
肽键——主级键
共价键二硫键
化学键氢键
非共价键疏水键（疏水作用）次级键
盐键（离子键）
范德华力
注释：1.次级键包括：二叔众叛亲离
二硫疏水范德华力氢离子
2.维持蛋白质三级结构的最主要化学键是：疏水键
3.维持蛋白质三级结构的主要化学键：次级键
c.三级结构特点：
1.天然蛋白质分子均具有三级结构
2.亲水基团多聚集在三级结构的表面，疏水基团多聚集在三级结构的内部
3.决定三级结构多肽链盘旋方式是：氨基酸残基的排列顺序
4.如果蛋白质只有一条多肽链，具备三级结构就具有生物学活性
注释：
1.蛋白质三级结构定义：是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。只有具有三级结构的多肽链才能称为蛋白质。
2.结构域定义：分子量较大的蛋白质在形成三级结构时，肽链中某些局部的二级结构汇集在一起，常可折叠成多个结构较为紧密的区域，并各行使功能，称为结构域
3.分子伴侣定义：是指细胞中能识别正在合成的多肽链或部分折叠的多肽，并与其一定部位相结合，帮助这些多肽转运，折叠或组装，但其本身不参与最终产物形成的一类辅助性蛋白质
6.四级结构考点：
1.定义：a.是指亚基与亚基之间的空间排布及接触的部位
b.是指两条或两条以上具有独立的三级结构的多肽链通
过非共价键相互连接而成的结构
理解：一个班级好比一个三级结构，一个学校有2个或2个以上的班级组成，四级结构好比学校要举行拔河比赛，要求两个或两个以上的班级（2个或2个以上三级结构）参加拔河比赛，这场比赛才有意义
2.每一条具有三级结构的多肽链称为亚基
3.主要化学键：非共价键（氢键和盐键）
4.特点：
a.各个亚基之间通过非共价键相连（主要是氢键和盐键），不存在共价键
b.亚基可以相同，也可以不同
c.单独的亚基一般没有生物学活性
d.如果只有一条多肽链，具备完整的三级结构就有生物学活性
如果有两条或两条以上，必须具备完整的四级结构才有生物学活性
注释：
1.蛋白质四级结构定义(年名词)：是指两条或两条以上具有独立的三级结构的多肽链通过非共价键相互连接形成的空间结构
2.什么是蛋白质的一、二、三、四级结构？维系各级结构主要的化学键是什么？
1.蛋白质的一级结构：是指在蛋白质分子中，从N端—C端的氨基酸排列顺序为蛋白质的一级结构
维系一级结构主要的化学键是肽键，有些二硫键也属于一级结构的范畴。
2.蛋白质二级结构：是指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象称蛋白质二级结构
主要的形式有：α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲等。
主要的化学键是氢键。
3.蛋白质的三级结构：是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。只有具有三级结构的多肽链才能称为蛋白质。
主要靠次级键，如疏水键、盐键、氢键和范德华力和二硫键。
%1.蛋白质的四级结构指两条或两条以上具有独立的三级结构的多肽链通过非共价键相互连接而成的空间结构。
主要的化学键是氢键和盐键。
3.蛋白质的结构与功能的关系考点总结：
1.蛋白质的结构与功能的关系：一级结构是空间结构的基础，一级结构相似的蛋白质空间结构和功能也可能相似，一级结构不同的蛋白质功能不同，一级结构中重要部位氨基
酸的改变能引起功能的改变。空间结构决定生物学功能，功能是结构的体现。
2.有些蛋白质其一级结构并不改变，但是折叠发生错误，引起相互聚集而形成抗蛋白水解酶的淀粉样纤维沉淀，产生毒性而致病，表现为蛋白质淀粉样纤维沉淀的病理改变，
称为蛋白质构象病。这类蛋白质错误折叠后形成的疾病包括:痴呆症、人纹状体脊髓变性病、老年亨丁顿舞蹈病、疯牛病等。
%1.蛋白质的理化性质考点总结：
1.蛋白质等电点：当蛋白质处于某一溶液PH值时，蛋白质不解离或解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，即静电荷为零，呈兼性离子，将此时蛋白质所处溶液的PH值称PI
3.蛋白质在等电点时，带电荷，只是正负电荷相等，静电荷为零
4.电泳：是指带电粒子在电场中相相反方向移动的现象
5.影响电泳速度的因素是：蛋白质所带电荷的性质，蛋白质所带电荷的数目，蛋白质分子的大小，蛋白质分子的形状，
溶解度大小，所处溶液的PH
注释：PH离PI越近，证明带电荷越少
PH离PI越远，证明带电荷越多
分子量越大，带电越少，电泳速度慢，
分子量越小，带点越多，电泳速度快
6.薄膜纤维醋泳实验，从正极向负极依次是：A，a1,a2,B,y
溶液
电泳液
PHPI
正电荷，阳离子
负极
PHPI
负电荷，阴离子
正极
PH=PI
兼性离子
不泳动
注释：PHPI（在酸性溶液中），酸和酸打架，表现出碱，带正电荷，如果在电泳液中则向负极移动
PHPI（在碱性溶液中），碱和碱打架，表现出酸，带负电荷，如果在电泳液中则向正极移动
注释：
1.蛋白质等电点：当蛋白质处于某一溶液PH值时，蛋白质不解离或解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，即静电荷为零，呈兼性离子，将此时蛋白质所处溶液的PH值称PI
7.蛋白质亲水胶体的稳定因素有：水化膜和相同的电荷
注释：在等电点的蛋白质最不稳定，最容易发生沉淀
带正电荷和负电荷的蛋白质最稳定，最不容易发生沉淀
9.蛋白质变性定义：是指蛋白质在某些物理和化学因素作用下，使蛋白质的空间结构受到破坏，从而导致其理化性质改变和生物学活性丧失，称为蛋白质的变性
10.引起蛋白质变性的物理因素：高温，高压
引起蛋白质变性的化学因素：强酸强碱，有机溶剂
11.蛋白质变性后的表现有：
a.生物学活性丧失——最主要改变
b.溶解度降低C.粘度增加d.结晶能力消失
e.易被蛋白酶水解，f.紫外线吸收峰增大
12.蛋白质变性临床应用：
a.防止蛋白质变性：低温保存疫苗，生物制品，血液制品
b.加速蛋白质变性：高温消毒灭菌
注释：
1.蛋白质变性定义（年名词）：在某些理化因素作用下，蛋白质的空间构象受到破坏，使其理化性质改变、生物学活性丧失的现象称为蛋白质变性。
2.何谓蛋白质的变性作用？举例说明蛋白质变性在日常生活与临床的应用？（年大题）
1.在某些理化因素作用下，蛋白质的空间构象受到破坏，使其理化性质改变、生物学活性丧失的现象称为蛋白质变性。
2.临床应用：
a.防止蛋白质变性：低温保存疫苗，生物制品，血液制品
b.加速蛋白质变性：高温消毒灭菌
13.沉淀：蛋白质变性后，疏水侧链暴露在外，肽链融汇相互缠绕继而聚集，从溶液中析出，这一现象称为沉淀
14.盐析沉淀法：在蛋白质溶液中加入高浓度的中性盐，破坏蛋白质的胶体稳定性，使蛋白质从水溶液中沉淀析出的现象称盐析法
注释：盐析法原理：破坏水化膜，中和表面的电荷（破坏水化膜）
15.沉淀，变性，凝固的关系：
a.变形不一定沉淀，b.沉淀不一定变性，
c.变性也不一定凝固，d.凝固一定变性
16.具有蛋白质的紫外吸收性质的氨基酸有：酪氨酸和色氨酸
蛋白质最大紫外吸收峰是nm
17.蛋白质的呈色反应（新增考点）：
a.双缩脲反应——生成的紫红色物质，用于蛋白质定量，水解程度的测定
b.茚三酮反应——生成的紫蓝色物质，用于蛋白质定性和定量分析——最大吸收峰nm
c.酚试剂反应——生成蓝色物质，用于蛋白质定量，水解程度的测定
注释：
用于蛋白质定量分析的有：紫外吸收峰，双缩脲，茚三酮，酚试剂
用于蛋白质水解程度测定的是：双缩脲反应，酚试剂
用于蛋白质定性分析的是：茚三酮反应
惊喜连连，赶紧扫码+赵老师
本文编辑：佚名
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